Що таке імуноглобулін?

Відео: Імуноглобулін почнуть випускати в Білорусі: хто потребує препараті і скільки заощадить бюджет?

імуноглобулін (Ig) це білок, що утворюється в лімфоцитах, що володіє активністю антитіла.

Імуноглобуліни утворюються в імуноцити в процесі гуморального імунної відповіді і є його головними ефекторами. Вони з`єднуються з тими антигенами, які викликають їх утворення. Ig зустрічаються у вільному стані в плазмі крові, інших рідинах організму, але виявляються також в якості антиген-зв`язуючих рецепторів на клітинах лімфоїдної системи.

Імуноглобуліни використовуються як ліки при різних імунодефіцитних і інфекційних захворюваннях. Їх пропонують до продажу багато інтернет аптеки України, причому така покупка більш зручна, ніж в звичайних аптеках.

Відео: Після укусу кліща імуноглобулін поставлять не всім

Завдяки дослідженням Портера і Едельман (Нобелівська премія з медицини 1972 року) було з`ясовано структура Ig-молекули. Основна одиниця імуноглобуліну з молекулярної масою приблизно 150 000 складається з двох ідентичних легких ланцюгів (light chains, англ L-ланцюга) і двох важких ланцюгів (heavy chains, англ.). Ці ланцюги пов`язані між собою дисульфідними містками і нековалентними, перш за все водневими зв`язками. Легкі ланцюги мають молекулярну масу 22 500 і складаються з 210-220 залишків амінокислот. Важкі ланцюги, які відрізняються у різних класів Ig (ізотипи), мають молекулярну масу 50 000 і 75 000-точну кількість амінокислот для всіх ізотипів невідомо.

Предсуществуют чи гени для синтезу вариабельного ділянки поліпептидного ланцюга імуноглобулінів в заплідненої яйцеклітини (germline theory, англ.) Або вони виникають в ембріональної фазі внаслідок соматичних мутацій декількох різних генів, до сих пір точно не встановлено.

Відео: Резус конфлікт при вагітності

Схема розташування внутріцепочних дисульфідних зв`язків ділянки молекули гаммаглобулина і локалізація доменів.

Дисульфідні зв`язки, що знаходяться всередині поліпептидного ланцюга Ig, обумовлюють стабілізацію молекули і характерну упаковку ланцюгів. Обмежений дисульфідними зв`язками ділянку ланцюга зі стабільною конформацией, важко доступний для руйнуючої дії протеаз. Ділянки ланцюга між доменами, навпаки, відносно легко піддаються дії протеолітичних ферментів. Аналіз послідовності амінокислот показав, що всі домени гомологічних.

Відео: Аналіз крові на антитіла (імуноглобуліни)

Для виявлення Ig використовують їх характерні фізико-хімічні властивості, а також особливості їх антигенної структури. Найбільш прийнятним якостей, методом є іммуноелектрофорез, а кількісно - гель-дифузія за методом Манчіні.