Процес збудження-скорочення міокарда - хзсн, идиопатические миокардиопатии

Слід розглянути в цілому процес збудження-скорочення. Він, як відомо, пускається в хід деполяризацией (збудження) мембрани кардіоміоцитів, початком якої є фаза Про потенціалу дії (ПД), що формується завдяки надходженню в клітину іонів Na + через швидкі Na-канали мембрани. Зміна заряду на її внутрішній поверхні сприяє відкриттю L-типу Са-каналів мембрани, через які в другій фазі (плато) ПД в клітину надходять іони Са ++. Повільний Са-ток має, як тепер стало відомо, початковий швидкий компонент, який стимулює вихід значної кількості іонів Са ++ з термінальною цистерни саркоплазматичного ретикулума (СПР). В результаті внутрішньоклітинна концентрація іонів Са ++ зростає до 10-5М (при її концентрації в спочиває клітці = 10-7 М). Такої кількості іонів Са ++ вже досить, щоб привести в дію скорочувальної апарат кардіоміоцитів (Fabiato A., Fabiato F., 1978).
Перш за все іони Са ++ дифундують до миофибриллам і зв`язуються з одним з регуляторних білків - тропоніном С ( «Са-чутливий чинник»). У свою чергу, утворився комплекс тропонин С-Са ++ знімає гальмування, яке надає інший білок - тропонин I ( «інгібуючий фактор») на аденозин-тріфосфатазную (АТФ-аза) активність головки виступів мероміозіна (важкі поліпептидні ланцюги).
АТФ-азная активність міозину (або актомиозина) ще в 30-х роках нашого століття була відкрита відомими вітчизняними дослідниками В. Енгельгардтом і М. Любимова. Комплекс тропонин-С-Са ++ активує також зв`язок третього регуляторного білка тропоніну Т з тропоміозіном. Слідство цієї реакції - зняття тропонин-тропоміозинового гальмування, тобто оголення активних зон актину, що і призводить до утворення містків між актином і головками миозинових ниток (рис. 4). У цей момент відбувається гідроліз АТФ з виділенням хімічної енергії, потрібної для здійснення скоротливого акту - шарнірного руху,
або згинання головок бічних виступів міозину, що викликають переміщення Актинові ниток у напрямку до середини саркомера. Міозіновая головка, пересунувши актиновую нитку на один елементарний крок, відділяється від актину. На це потрібно гідроліз однієї молекули АТФ. Теорія ковзання ниток актину щодо міозину була розроблена A. Huxley (1957).
Отже, вкорочення і потовщення саркомерів, отже, кардіоміоцитів і міокардіальних волокон, відображає відносне зміщення двох груп миофиламентов (ниток). Сила, що розвивається м`язовим скороченням, залежить від кількості іонів Са ++, що зв`язалися з тропоніном С, що, в свою чергу, визначається загальним змістом внутрішньоклітинних іонів Са ++.